#Aminoácido

[cenaindie]

Aminoácido – Meticuloso https://cenaindie.com/album/aminoacido-meticuloso/

[equilibriumnatural]

Una concentración de proteínas un 16% en promedio superior que cualquier otro grano.

[skycrorg]

Encontraron el aminoácido triptófano en el espacio que podría originar la vida

Utilizando datos del observatorio espacial Spitzer, la Dra. Susana Iglesias-Groth, investigadora del Instituto de Astrofísica de Canarias (IAC), ha encontrado evidencias de la existencia del aminoácido triptófano en el material interestelar de una región de formación estelar cercana . La investigación se publica en Monthly Notices of the Royal Astronomical Society. Se detectaron altas cantidades…

[ajestrada]

AMPK: una vista estructural a través de ChimeraX

María Azucena Jurado Estrada

RESUMEN

Considerando la diversidad de cada proteína dependiendo la combinación de aminoácidos en cada secuencia polipeptídica y sus campos de fuerza que formen, tendrán una estructura única, con un programa extensible para la visualización interactiva y el análisis de estructuras moleculares se van analizar la estructura de la enzima AMPK. Se eligió una proteína de interés usando bases de datos como PBD. A través de determinar distancias, campos de fuerza, aminoácidos se identifican las estructuras supersecundarias Unidades beta-alfa-beta; meandro Beta como parte de las cadenas de la AMPK.

Palabras clave: Aminoácido, estructura 3d proteína, ChimeraX, AMPK, enlaces no covalentes

AMPK: a structural view through ChimeraX

ABSTRACT

Considering the diversity of each protein depending on the combination of amino acids in each polypeptide sequence and their force fields they form, they will have a unique structure, with an extensible program for interactive visualization and analysis of molecular structures. A protein of interest was chosen from databases such as PBD. Through determining distances, force fields, amino acids are identified supersecondary structures beta-alpha-beta units; Beta meander as part of the AMPK chains.

Keywords: Amino acid, 3d protein structure, ChimeraX, AMPK, protein

INTRODUCCIÓN

Las proteínas constituyen la mayor parte de la masa seca de una célula y tienen muchas funciones, un ejemplo de ello: sirven como moléculas de adhesión celular que unen unas células con otras y con la matriz extracelular, como hormonas que transmiten señales desde un grupo de células a otro, como canales iónicos a través de las membranas, así como enzimas (Lieberman & Peet, 2018). Otras proteínas especializadas actúan como anticuerpos, toxinas, fibras elásticas, cuerdas o fuentes de luminiscencia (Alberts, y otros, 2015). Las proteínas son un grupo diverso de macromoléculas, esta diversidad está directamente relacionada con la diversidad de combinación de cada monómero de los 20 aminoácidos que existen en la biología (Mckee & Mckee, 2014); así como su estructura tridimensional. Esto depende de los tres tipos de enlaces no covalentes que participan en el plegamiento de las proteínas (Alberts, y otros, 2015).

Ilustración 1 Estructura de un aminoácido. Un aminoácido está formado por: (H2N) un extremo amino; (C) un carbono alfa; (CooH) extremo carboxilo (cuando se quita el Hidrógeno, queda en su forma iónica); (H) un hidrógeno y (R) su cadena lateral le da identidad.

Ilustración 2 Unión de dos aminoácidos. Los aminoácidos se pueden unir entre ellos, se unen de un extremo amino con un extremo carboxilo. Se pueden pegar más aminoácidos y la orientación se mantiene (puede ser de 100, 200 hasta proteínas de 1000 aminoácidos), todas van a tener un extremo amino y un extremo carboxilo.

Ilustración 3 Tipos de enlace que tienen los aminoácidos. Enlace covalente: electrones son atraídos simultáneamente por los dos núcleos atómicos. Un enlace covalente se forma cuando la diferencia entre las electronegatividades de dos átomos es demasiado pequeña para que se produzca una transferencia de electrones para formar iones. Enlaces no covalentes: Estos tres tipos de enlaces no covalentes participan en el plegamiento de las proteínas. Cada uno de estos enlaces por sí solos son débiles, pero muchos de ellos a la vez dan lugar a disposiciones unidas fuertemente. Como resultado de todas estas interacciones, la mayoría de proteínas tienen una estructura tridimensional particular determinada por el orden de aminoácidos de su cadena.

Los científicos distinguen cuatro niveles de organización en la estructura de una proteína, para este artículo nos centraremos en la primera y segunda estructura. En la estructura primaria cada polipéptido tiene una secuencia de aminoácidos específica; por otra parte la estructura secundaria consta de tramos de cadena polipeptídica que forman hélices α y láminas ẞ, estas dos últimas estructuras están estabilizadas por enlaces por puente de hidrógeno entre los grupos carbonilo y grupo amino del esqueleto polipeptídico. Es importante mencionar que los enlaces peptídicos son rígidos, por lo que los carbonos α influyen en los ángulos. (Alberts, y otros, 2015) y (Mckee & Mckee, 2014). La hélice α es una estructura rígida en forma de varilla que se origina cuando una cadena polipeptídica se enrolla en una conformación helicoidal dextrógira. Se forman enlaces por puente de hidrógeno en grupo N-H de cada aminoácido y grupo carbonilo del aminoácido que se encuentra cuatro residuos más adelante. Las láminas plegadas β se forman cuando se alinean dos o más segmentos de la cadena polipeptidica, uno al lado de otro. Cada segmento individual se denomina cadena β. En lugar de estar enrollada, cada cadena β se extiende por completo y se estabiliza por medio de enlaces por puentes de hidrógeno que se forman entre los grupos N-H y carbonilo del esqueleto polipetídico de cadenas adyacentes. Existen dos tipos de estructuras de las láminas β: las paralelas donde los puentes de hidrógeno están dispuestos en la misma dirección y las antiparalelas, los enlaces de puentes de hidrógeno se encuentran en direcciones opuestas; se pueden llegar a observar cadenas paralelas opuestas. Algunas proteínas van a tener combinación de hélices α y lámina plegada β. Estos patrones se denominan estructuras supersecundarias o motivos estructurales. (Mckee & Mckee, 2014).

lustración 4 Estructuras supersecundarias seleccionadas. Unidad α-α; barril β; unidad meandro β; unidades βαβ.

La AMPK (activated protein kinase) en español conocida como proteína cinasa activada. Es una enzima trimérica, constituida por una subunidad α y subunidades β y γ. Es una enzima crucial en la regulación del metabolismo energético celular, cuya actividad se encuentra regulada por diversos mecanismos, entre los cuales el principal es el aumento en la concentración intracelular de AMP. Esta enzima cataliza la fosforilación de múltiples proteínas reguladoras de las vías metabólicas de lípidos y de hidratos de carbono, con lo que favorecen su catabolismo (Hernández-Puga, y otros, 2020). Esta enzima participa en procesos de producción de energía como la glucólisis, la oxidación de lípidos y la gluconeogénesis (Mckee &Mckee, 2014). Considerando la diversidad de cada proteína dependiendo la combinación de aminoácidos en cada secuencia polipeptídica y sus campos de fuerza que formen, tendrán una estructura única, con un programa extensible para la visualización interactiva y el análisis de estructuras moleculares se van analizar la estructura de la enzima AMPK.

MATERIALES Y MÉTODO

Se entró a la base de artículos RCSB y se eligió una proteína de interés, identificando los 4 caracteres propios de la proteína. Se utilizó el programa ChimeraX y con el comando “Open_monbe” espacio de comando y el código previamente identificado, se comenzó a trabajar con la proteína.

Con la opción de control, Action, Color. Se colorea la proteína seleccionada.

En la opción de Tools, Structural Analysys, Distance se calculan dos distancias siempre y cuando se haya seleccionado los átomos que se desea calcular las distancias.

Seleccionando la molécula en la opción de Tools, Structural Analysys, H-Bonds se marcan los puentes de hidrógeno.

En la opción de Tools, Structural Analysys, angles/torsion se marcan los ángulos, siempre que se selecciones tres átomos.

En la opción de Tools, Structural Analysys, match maker se pueden contraponer dos proteínas.

La reconstrucción de proteínas en Swiss Model, es necesario que estén en formato fasta y de ahí convertirlos en código ordenado con números.

Una vez que Swiss Model reconstruye proteínas, es importante que sí aparecen dos modelos, guiarse por la barrita azul de coverage, por lo general el modelo 1 es el que baraca más y se parece más en identidad, la barra coverage indica en cuanto porcentaje se reconstruyó. Así como el QMEANDisCo Global, indica la calidad de la proteína que va de 0.5 a 1. Siempre muestra dos colores, naranja y morado; el morado representa mayor calidad de la proteína.

RESULTADOS

Práctica 1: Elegir una proteína e irse adaptando al programa

Figura 1. Seleccionar proteína de interés. Con ctl se elegía un aminoácido.

Práctica 2: marcar segunda estructura B plegada y colorear las cadenas de distintos colores.

Figura 2. Seleccionar segunda estructura B e identificar las cadenas de la proteína

Práctica 3: identificación de aminoácidos.

Figura 3. Identificación de aminoácidos en la proteína

Práctica 4: Calcular distancias

Figura 4: Calculo de distancias

Práctica 5: Calcular de fuerzas de Van Der Waals y puentes de hidrógeno

Figura 5. Fuerzas de Van Der Waals y puentes de hidrógeno

Práctica 6: Calcular ángulos

Figura 6. Cálculo de ángulos

Práctica 7: Contraponer dos modelos de la misma proteína pero de diferente especie

CONCLUSIÓN Se documentó la estructura de una proteína, aminoácido y enlaces, se ubicó la práctica teórica a partir de la visualización interactiva y se realizó el análisis de estructuras moleculares en programas como ChimeraX y Swiss Model. A través de determinar distancias, campos de fuerza, aminoácidos se identifican las estructuras supersecundarias Unidades beta-alfa-beta; meandro Beta como parte de las cadenas de la AMPK. Se identificaron ciertas variaciones en los loops de la AMPK de origen humano y mosca. Así como en la revisón mutaciones del AMPK en humanos. Lo visto en teoría coincide con el modelado de proteínas.

REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS

Mckee, T., & Mckee, J. R. (2014). Bioquímica Las bases moleculares de la vida. En T. Mckee, & J. R. Mckee, Bioquímica Las bases moleculares de la vida (págs. 110-141, 406- 408). México: McGRAW- HILL.

Alberts, B., Johnson, A., Lewis, J., morgan, d., Raff, M., Roberts, K., & Walter, P. (2015).Biología Molecular de LA CÉLULA Sexta Edición. En B. Alberts, A. Johnson, J. Lewis, d. morgan, M. Raff, K. Roberts, & P. Walter,Biología Molecular de LA CÉLULA extaEdición (págs. 109-135). Estados Unidos de América: Garland Science.

Lieberman, M., & Peet, A. (2018). Marks Bioquímica médica básica. En M. Lieberman, & A. Peet, Marks Bioquímica médica básica (págs. 80-86). Philadelphia: Wolters Kluwer.

Hernández-Puga, G., Laguna-Maldonado, K. D., Gregg-García, R., Barrera-Zárate, G., LópezOrtiz, F. D., & Matuz-Mares, D. (2020). La AMPK como diana terapéutica del síndrome metabólico. Revista Médica del Instituto Mexicano del Seguro Social, 612- 621.

ANEXO:

Elegir una proteína e irse adaptando al programa.

Figura Anexo 4.1 Seleccionar proteína de interés.

Figura Anexo 4.2 Ver secuencia de los aminoácidos

Práctica 2: marcar segunda estructura (beta plegada)

Figura Anexo 4.3 marcar segunda estructura (beta plegada)

Identificar CADENA A

Figura Anexo 4.4 Identificar cadena A

Identificar CADENA b

Figura Anexo 4.5 Identificar cadena B

Identificar CADENA c

Figura Anexo 4.6 Identificar cadena C Encontrar patrón de aminoácidos por cada cadena

Figura Anexo 4.7 Encontrar patrón de aminoácidos por cada cadena C

BUSCAR MUTACIONES

Figura Anexo 4.8 Buscar mutaciones Serina carbono Beta

Figura Anexo 4.9 Buscar mutaciones Proline.

Práctica 3: identificación de aminoácidos en la proteína seleccionada.

Figura Anexo 4.10 diagrama de estructuras usada para la identificación de aminoácidos

4. Cálculo de distancias

Figura Anexo 4.11 Tools / secuence analysis/ distance

Figura Anexo 4.12 Calculo de distancias

5. Calcular de fuerzas de Van der Waals y puentes de hidrógeno

Figura Anexo 4.13 fuerzas de Van der Waals y puentes de hidrógeno

6. Calcular ángulos

Figura Anexo 4.14 Calcular ángulos

Contraponer dos modelos de la misma proteína pero de diferente especie. Proteínas de interés: seleccionar la misma proteína con la que se está trabajando en diferentes especies

Figura Anexo 4.15 Buscar misma proteína diferentes especies.

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Medio de aminoácidos, previsión del tamaño del mercado mundial, clasificación y cuota de mercado de las 15 principales empresas

Según el nuevo informe de investigación de mercado “Informe del Mercado Global del Medio de aminoácidos 2024-2030”, publicado por QYResearch, se prevé que el tamaño del mercado mundial del Medio de aminoácidos alcance 4.88 mil millones de USD en 2030, con una tasa de crecimiento anual constante del 9.3% durante el período de previsión.

Figure 1. Tamaño del mercado de Medio de aminoácidos global (US$ Millión), 2019-2030

Figure 2. Clasificación y cuota de mercado de las 15 principales entidades globales de Medio de aminoácidos (la clasificación se basa en los ingresos de 2023, actualizados continuamente)

Según QYResearch, los principales fabricantes mundiales de Medio de aminoácidos incluyen Thermo Fisher, Merck KGaA, Corning, Cytiva, FUJIFILM Irvine Scientific, Lonza, OPM Biosciences, HiMedia Labs, Jianshun Biosicences, Takara, etc. En 2023, las cinco principales entidades mundiales tenían una cuota de aproximadamente 77.0% en términos de ingresos.

Sobre QYResearch

QYResearch se fundó en California (EE.UU.) en 2007 y es una empresa líder mundial en consultoría e investigación de mercados. Con más de 17 años de experiencia y un equipo de investigación profesional en varias ciudades del mundo, QY Research se centra en la consultoría de gestión, los servicios de bases de datos y seminarios, la consultoría de OPI, la investigación de la cadena industrial y la investigación personalizada para ayudar a nuestros clientes a proporcionar un modelo de ingresos no lineal y hacer que tengan éxito. Gozamos de reconocimiento mundial por nuestra amplia cartera de servicios, nuestra buena ciudadanía corporativa y nuestro firme compromiso con la sostenibilidad. Hasta ahora, hemos colaborado con más de 60.000 clientes en los cinco continentes. Trabajemos estrechamente con usted y construyamos un futuro audaz y mejor.

QYResearch es una empresa de consultoría a gran escala de renombre mundial. La industria cubre varios segmentos de mercado de la cadena de la industria de alta tecnología, que abarca la cadena de la industria de semiconductores (equipos y piezas de semiconductores, materiales semiconductores, circuitos integrados, fundición, embalaje y pruebas, dispositivos discretos, sensores, dispositivos optoelectrónicos), cadena de la industria fotovoltaica (equipos, células, módulos, soportes de materiales auxiliares, inversores, terminales de centrales eléctricas), nueva cadena de la industria del automóvil de energía (baterías y materiales, piezas de automóviles, baterías, motores, control electrónico, semiconductores de automoción, etc.. ), cadena de la industria de la comunicación (equipos de sistemas de comunicación, equipos terminales, componentes electrónicos, front-end de RF, módulos ópticos, 4G/5G/6G, banda ancha, IoT, economía digital, IA), cadena de la industria de materiales avanzados (materiales metálicos, materiales poliméricos, materiales cerámicos, nanomateriales, etc.), cadena de la industria de fabricación de maquinaria (máquinas herramienta CNC, maquinaria de construcción, maquinaria eléctrica, automatización 3C, robots industriales, láser, control industrial, drones), alimentación, bebidas y productos farmacéuticos, equipos médicos, agricultura, etc.

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Aminoácidos; Conoce las opciones que Fit4Ever tiene para ti

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Este catálogo está complementado con productos de alta calidad, ya que sabemos que llevar una dieta saludable y practicar ejercicio son claves para mantener nuestro cuerpo sano y activo. Sin embargo, también tenemos presente que hay momentos en los que nuestro organismo no recibe todos los nutrientes que necesita para funcionar adecuadamente. 

Esto puede deberse a la falta de tiempo para cocinar bien, a la falta de ideas para diversificar la dieta o simplemente a no cubrir adecuadamente las necesidades energéticas del ejercicio. Por ello, los suplementos con aminoácidos pueden ayudarnos a profundizar nuestra nutrición y mantener un nivel óptimo de salud.

¿Qué son los aminoácidos?

Los aminoácidos son compuestos orgánicos que se combinan para formar proteínas, estas son esenciales para que nuestro cuerpo funcione correctamente, ya que se encargan de realizar distintas funciones en todas las células y tejidos. Los aminoácidos se pueden encontrar en muchos alimentos, pero es posible complementar nuestra dieta con suplementos para reforzar nuestras necesidades.

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¿Qué son los aminoácidos ramificados?

Los Aminoácidos de Cadena Ramificada (también conocidos como BCAA, Branched-Chain Amino Acids) son un grupo de aminoácidos que tienen una estructura no lineal. Algunos de ellos son la leucina, isoleucina y valina, los cuales son los más hidrófobos. 

Esta combinación de tres aminoácidos esenciales representan casi un tercio de los músculos esqueléticos en el cuerpo humano y desempeñan un importante papel en la síntesis de proteínas.

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